Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна icon

Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна


Скачать 290.49 Kb.
НазваниеБиохимия спорта структура и функции мышечного волокна
страница1/5
Размер290.49 Kb.
ТипДокументы
  1   2   3   4   5

БИОХИМИЯ СПОРТА

1.Структура и функции мышечного волокна

Существуют 3 вида мышечной ткани:

-поперечно-полосатая скелетная;

-поперечно-полосатая сердечная;

-гладкая.

Функции мышечной ткани.

Поперечно-полосатая скелетная ткань - составляет примерно 40 % общей массы тела.

Ее функции:

динамическая;

статическая;

рецепторная (например, проприорецепторы в сухожилиях - интрафузальные мышечные волокна (веретеновидные));

депонирующая - вода, минеральные вещества, кислород, гликоген, фосфаты;

терморегуляция;

эмоциональные реакции.

Поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань.

Основная функция - нагнетательная.

Гладкая мускулатура - образует стенку полых органов и сосудов.

Ее функции: -поддерживает давление в полых органах; -поддерживает величину кровяного давления;

-обеспечивает продвижение содержимого по желудочнокишечному тракту, мочеточникам.

2. Химический состав мышечной ткани

Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %.

Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани.

МИОФИБРИЛЛЫ – сократительные элементы мышечного волокна. Тонкая структура миофибрилл

Миофибриллы — это тонкие волокна (диаметр их 1-2 мкм. длина 2-2.5 мкм), содержащие 2 вида сократительных белков (протофибрилл): тонкие нити актина и вдвое более толстые нити миозина. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, в вокруг каждой актиновой — 3 миозиновых. Миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки — саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити, аактиновые нити прикреплены к Z-мембранам по бокам саркомера. (Разная способность актина и миозина преломлять свет создает в состоянии покоя мышцы ее поперечно-полосатый вид в световом микроскопе).

Нити актина составляют около 20% сухого веса миофибрилл. Актин состоит из двух форм белка: 1) глобулярной формы — в виде сферических молекул и 2) палочковидных молекул трономиозина, скрученных в виде двунитчатых спиралей в длинную цепь. На протяжении этой двойной актиновой нити каждый виток содержит по 14 молекул глобулярного актина (по 7 молекул с обеих сторон), наподобие нитки с бусинками, а также центры связывания ионов Са2+. В этих центрах содержится особый белок (тропонин), участвующий в образовании связи актина с миозином.

Миозин составлен из уложенных параллельно белковых нитей (эта часть представляет собой так называемый легкий меромиозин). На обоих концах его имеются отходящие в стороны шейки с утолщениями — головками (эта часть — тяжелый меромиозин), благодаря которым образуются поперечные мостики между миозином и актином.

4. Физико-химические свойства и структурная организация сократительных белков (миозин и актин). Тропомиозин и тропонин.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин и альфа- и бета-актины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55% от общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру. В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500-2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка. В присутствии катионов магния актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион кальция, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином.

Тропомиозин – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц: ТнТ, Тнl и ТнС. Тропонин Т (ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (Тнl) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) – это кальцийсвязывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона кальция на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии кальция изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.

5. Биохимические процессы, происходящие в мышце при сокращении и расслаблении

Мышечное сокращение является сложным механохимическим процессом, в ходе которого происходит преобразование химической энергии гидролитического расщепления АТФ в механическую работу, совершаемую мышцей. В настоящее время этот механизм еще полностью не раскрыт. Но достоверно известно следующее:

1. Источником энергии, необходимой для мышечной работы является АТФ.

2. Гидролиз АТФ, сопровождающийся выделением энергии, катализируется миозином, который, как уже отмечалось, обладает ферментативной активностью.

3. Пусковым механизмом мышечного сокращения является повышение концентрации ионов Са2+ в саркоплазме миоцитов, вызываемое двигательным нервным импульсом.

4. Во время мышечного сокращения между толстыми и тонкими нитями миофибрилл возникают поперечные мостики, или спайки.

5. Во время мышечного сокращения происходит скольжение тонких нитей вдоль толстых, что приводит к укорочению миофибрилл и всего мышечного волокна в целом.

Имеется много гипотез, пытающихся объяснить молекулярный механизм мышечного сокращения. Наиболее обоснованной в настоящее время является гипотеза «весельной лодки», или «гребная» гипотеза X. Хаксли. В упрощенном виде ее суть заключается в следующем.

В мышце, находящейся в состоянии покоя, толстые и тонкие нити миофибрилл друг с другом не соединены, так как участки связывания на молекулах актина закрыты молекулами тропомиозина.

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенно)) мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну • Эта волна повышенной проницаемости передается через нервно-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время возрастает с 10-8 до КГ г-ион/л, т.е. в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей -тропонину - и меняют его пространственную форму. Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина, то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков.

Образование связи между актином и миозином сопровождается повышением АТФазной активности последнего, в результате чего происходит гидролиз АТФ:

АТФ + Н20-- АДФ + Н3Р04 + энергия

За счет энергии, выделяющейся при расщеплении АТФ, миозиновая головка, подобно шарниру или веслу лодки, поворачивается и мостик между толстыми и тонкими нитями оказывается под углом 45°, что приводит к скольжению мышечных нитей навстречу друг другу.

Совершив поворот, мостики между толстыми и тонкими нитями разрываются. АТФазная активность миозина вследствие этого резко снижается, и гидролиз АТФ прекращается. Но если двигательный нервный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме сохраняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики вновь образуются, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз новых порций АТФ, дающий энергию для поворота поперечных мостиков с последующим их разрывом. Это ведет к дальнейшему движению толстых и тонких нитей навстречу друг другу и укорочению миофибрилл и мышечного волокна.

В результате многократного образования, поворота и разрыва мостиков мышца может максимально сократиться, при этом тонкие нити наслаиваются друг на друга, а толстые нити упираются в Z-пластинку.

Каждый цикл сокращения требует расходования одной молекулы АТФ в качестве источника энергии. Учитывая, что во всей мышце во время ее сокращения возникает огромнейшее количество поперечных мостиков, затраты АТФ на энергообеспечение мышечной деятельности очень велики.

^ Расслабление мышцы происходит после прекращения поступления двигательного нервного импульса. При этом проницаемость стенки цистерн саркоплазматического ретикулума уменьшается, и ионы кальция под действием кальциевого насоса, использующего энергию АТФ, уходят в цистерны. Их концентрация в саркоплазме быстро снижается до исходного уровня. Снижение концентрации кальция в саркоплазме вызывает изменение конформации тропонина, что приводит к фиксации молекул тропомиозина в определенных участках актиновых нитей и делает невозможным образование поперечных мостиков между толстыми и тонкими нитями. За счет упругих сил, возникающих при мышечном сокращении в коллагеновых нитях, окружающих мышечное волокно, оно при расслаблении возвращается в исходное положение. Возвращению мышцы в исходное состояние также способствует сокращение мышц-антагонистов. Таким образом, процесс мышечного расслабления, или релаксация, так же как и процесс мышечного сокращения, осуществляется с использованием энергии гидролиза АТФ.

Гладкие мышечные волокна по строению существенно отличаются от поперечно-полосатых. В гладких мышечных клетках нет миофибрилл. Тонкие нити присоединяются к сарколемме, толстые находятся внутри волокон.

В гладких мышечных волокнах отсутствуют также цистерны с ионами кальция. Под действием нервного импульса ионы Са2+ поступают в саркоплазму из внеклеточного вещества. Поступают ионы кальция в саркоплазму медленно и также медленно уходят из волокна после прекращения поступления нервного импульса. Поэтому гладкие мышцы медленно сокращаются и медленно расслабляются.

6. Энергетика мышечного сокращения, Источники энергии при мышечной работе

Ни одно движение не может быть выполнено без затрат энергии. Единственным универсальным и прямым источником энергии для мышечного сокращения служит аденозинтрифосфат - АТФ: без него поперечные «мостики» лишены энергии и актиновые нити не могут скользить вдоль миозиновых, сокращения мышечного волокна не происходит. АТФ относится к высокоэнергетическим (макроэргическим) фосфатным соединениям, при расщеплении (гидролизе) которого выделяется около 10 ккал/кг свободней энергии.

При активизации мышцы происходит усиленный гидролиз АТФ, поэтому интенсивность энергетического обмена возрастает в 100-1000 раз по сравнению с уровнем покоя. Однако, запасы АТФ в мышцах сравнительно ничтожны и их может хватить лишь на 2-3 секунды интенсивной работы. В реальных условиях для того, чтобы мышцы могли длительно поддерживать свою сократительную способность, должно происходить постоянное восстановление (ресинтез) АТФ с той же скоростью, с какой он расходуется. В качестве источников энергии при этом используются углеводы, жиры и белки. При полном или частичном расщеплении этих веществ освобождается часть энергии, аккумулированная в их химических связях. Эта освободившаяся энергия и обеспечивает ресинтез АТФ

7. Пути ресинтеза АТФ(креатинфосфокиназная и миокиназная реакции)

Ресинтез АТФ при мышечной деятельности может осуществляться как в ходе реакций, идущих без кислорода (анаэробных), так и за счет окислительных превращений в клетках, связанных с потреблением кислорода (аэробных). В обычных условиях, ресинтез АТФ происходит в основном путем аэробных превращений, но при напряженной мышечной деятельности, когда доставка кислорода к мышцам затруднена, в тканях одновременно усиливаются и анаэробные процессы ресинтеза АТФ. В скелетных мышцах человека выявлено три вида анаэробных процессов, в ходе которых возможен ресинтез АТФ:

- креатинфосфокиназная реакция, где ресинтез АТФ происходит за счет перефосфорилирования между креатинфосфатом и АДФ;

- миокиназная реакция, при которой ресинтез АТФ осуществляется за счет дефосфорилирования определенной части АДФ;

- гликолиз (анаэробный процесс), где ресинтез АТФ осуществляется в процессе ферментативного анаэробного расщепления углеводов, заканчивающегося образованием молочной кислоты.

^ РЕСИНТЕЗ АТФ В КРЕАТИНФОСФОКИНАЗНОИ РЕАКЦИИ

В мышцах наряду с АТФ содержится другое макроэргическое фосфорное соединение - креатинфосфат (КрФ), которое в присутствии креатинфосфокиназы может вступать в реакцию:

КрФ + АДФ = АТФ + Кр

Наивысшей скорости креатинфосфокиназная реакция достигает уже ко 2-й секунде после начала работы (рис. ). Фермент КФК очень чувствителен к изменениям рН среды: максимум активности он проявляет при слабощелочной среде и резко угнетается при значительном снижении рН. Ионы Са2+, освобождающиеся при мышечном сокращении, также активируют креатинфосфокиназу. Эта реакция первой включается в процесс ресинтеза АТФ в момент начала мышечной работы и протекает с максимальной скоростью до тех пор, пока не будут значительно исчерпаны запасы КрФ в мышцах. Эта реакция выполняет роль своеобразного «энергетического буфера», который обеспечивает постоянство содержания АТФ в мышцах при резких перепадах в скорости ее использования.

Содержание КрФ в мышцах примерно в 3 раза превышает содержание АТФ и этого достаточно для поддержания усилий максимальной мощности в течение 10-15 с. Скорость расщепления КрФ в работающих мышцах находится в прямой зависимости от интенсивности выполняемого упражнения или величины мышечного напряжения. В первые секунды после начала работы, пока концентрация КрФ в мышцах высока, блокируются другие энергообразующие процессы. Только после того, как запасы КрФ в мышцах будут исчерпаны примерно на 1/3 (на это обычно уходит 5-6 с), скорость креатинфосфокиназной реакции начинает уменьшаться, и в процесс ресинтеза АТФ все больший вклад начинают вносить реакции анаэробного распада глюкозы (гликолиз). К 30-й секунде скорость реакции креатинфосфокиназной уменьшается наполовину, а к 3-й минуте она составляет лишь около 1,5% от начального значения.

Креатинфосфокиназная реакция легко обратима. Во время выполнения упражнения преобладает прямая реакция, ведущая к образованию АТФ и креатина, но как только работа прекращается и в мышце появляется избыток АТФ, усиливается обратная реакция, приводящая к восстановлению запасов КрФ до исходного уровня. Ресинтез КрФ возможен частично и по ходу длительной работы, совершаемой в аэробных условиях.

Креатинфосфокиназная реакция составляет биохимическую основу локальной мышечной выносливости. Она играет главную роль в энергетическом обеспечении кратковременных упражнений максимальной мощности, таких, как бег на короткие дистанции, прыжки, метания, тяжелоатлетические упражнения и т. п. Эта реакция обеспечивает возможность быстрого перехода от покоя к работе, внезапных изменений темпа по ходу ее выполнения, а также финишного ускорения.

^ РЕСИНТЕЗ АТФ В МИОКИНАЗНОЙ РЕАКЦИИ

Миокиназная реакция происходит в мышцах при значительном увеличении концентрации АДФ в присутствии фермента аденилаткиназы:

АДФ + АДФ = АТФ + АМФ

Такая ситуация возникает при выраженном мышечном утомлении, когда скорость процессов, принимающих участие в ресинтезе АТФ, не уравновешивает скорости расщепления АТФ, т.е. миокиназная реакция это аварийный механизм, обеспечивающий ресинтез АТФ в условиях, когда его невозможно осуществить иными способами.

При усилении миокиназной реакции часть образующейся АМФ может необратимо дезаминироваться. Это не выгодно для организма, поскольку дезаминирование АМФ ведет к уменьшению общих запасов АТФ в мышцах. Увеличение концентрации АМФ в мышцах оказывает активирующее влияние на ферменты гликолиза и этим способствует повышению скорости анаэробного ресинтеза АТФ.

Миокиназная реакция, как и креатинфосфокиназная, легко обратима и может быть использована для буферирования резких перепадов в скорости образования и использования АТФ. В случае появления в клетке избытков АТФ они быстро устраняются через миокиназную реакцию.


8. ресинтез АТФ в процессе гликолиза (гликогенолиза) Динамика накопления молочной кислоты при мышечной работе

Гликолитический источник обеспечивает восстановление АТФ и КрФ за счет анаэробного расщепления углеводов - гликогена и глюкозы. В процессе гликолиза внутримышечные запасы гликогена и глюкоза, поступающая в клетки из крови, расщепляются до молочной кислоты. Образование молочной кислоты - конечного продукта гликолиза - происходит только в анаэробных условиях, но гликолиз может осуществляться и в присутствии кислорода, однако в этом случае он заканчивается на стадии образования пировиноградной кислоты. Гликолиз обеспечивает поддержание заданной мощности упражнения от 30 секунд до 2,5 минут.

Продолжительность периода восстановления АТФ за счет гликолиза ограничивается не запасами гликогена и глюкозы, а концентрацией молочной кислоты и волевыми усилиями спортсмена. Накопление молочной кислоты при анаэробной работе находится в прямой зависимости от мощности и продолжительности упражнения.

^ РЕСИНТЕЗ АТФ В ПРОЦЕССЕ ГЛИКОЛИЗА

Как только в процессе мышечной работы креатинфосфокиназная реакция перестает обеспечивать необходимую скорость восстановления АТФ, и увеличивается концентрация свободных молекул АДФ, основную роль в ресинтезе АТФ начинает играть анаэробный гликолиз. В процессе гликолиза внутримышечные запасы гликогена и глюкоза, поступающая в клетки из крови, расщепляются ферментативным путем до молочной кислоты.

Выход ресинтезируемой АТФ составляет (в случае, когда исходным веществом служит глюкоза) 2 моля на 1 моль расщепляемых углеводов или (в случае, когда исходным веществом служит гликоген мышц) 3 моля в пересчете на 1 моль глюкозы.

Максимальная скорость преобразования энергии в процессе гликолиза несколько ниже, чем при протекании креатинфосфокиназной реакции, но в 2-3 раза выше аэробного процесса. Наибольшей скорости гликолиз достигает уже на 30-40-й секунде после начала работы. Однако быстрое исчерпание относительно небольших запасов гликогена в мышцах и снижение активности ферментов гликолиза под влиянием образующейся молочной кислоты и снижения внутриклеточного рН приводят к падению скорости гликолиза Ко 2-й минуте работы роль основного поставщика энергии принимает на себя аэробный процесс, осуществляющийся в митохондриях клеток.

22


Рис. Изменение скорости энергопоставляющих процессов в работающих мышцах в зависимости от продолжительности упражнения.

Количество энергии, выделяющееся в процессе гликолиза обеспечивает поддержание заданной мощности упражнения в интервале от 30 с до 2,5 мин. и зависит от внутримышечных запасов углеводов и емкостей буферных систем, стабилизирующих значение внутриклеточного рН,

Гликолиз отличается относительно невысокой эффективностью - к.п.д. порядка 0,35-0,52. Значительная часть всей выделяемой энергии превращается в тепло в результате чего температура в работающих мышцах увеличивается до 41-42°С.

Молочная кислота подвергается диссоциации в водной среде, что приводит к увеличению концентрации водородных ионов (Н+). Уменьшение значения рН среды активирует работу ферментов дыхательного цикла в митохондриях (аэробного процесса).

Молочная кислота легко диффундирует через клеточные мембраны по градиенту концентрации в кровь, где вступает во взаимодействие с бикарбонатной буферной системой, что приводит к образованию СО2. Это служит сигналом для дыхательного центра, в результате чего усиливается легочная вентиляция и поставка кислорода к работающим мышцам.

Гликолиз служит биохимической основой скоростной выносливости и является доминирующим источником энергии в упражнениях, предельная продолжительность которых составляет от 30 до 2,5 мин (бег на средние дистанции, плавание на 100 и 200 м, велосипедные гонки на треке и т. п.); за счет гликолиза совершаются длительные ускорения по ходу упражнения и на финише дистанции.

33


Рис.Изменения скорости анаэробного и аэробного образования энергии в зависимости от предельного времени упражнения.

  1   2   3   4   5

Похожие:

Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconБиохимия спорта структура и функции мышечного волокна
Ее функции: -поддерживает давление в полых органах; -поддерживает величину кровяного давления
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна icon1 Понятие экономики, ее структура и функции Понятие «экономика»
Экономика как наука: ее содержание, структура, функции, методы познания. Производственные
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconСпортивная биохимия 14. Строение и химический состав мышц. Молекулярные механизмы мышечного сокращения и расслабления
Учение о мышцах очень важный и интересный раздел биохимии. Исключительное значение этот раздел имеет для спортивной биохимии
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconПрограмма День 2- пятница 11. 11
Круглый стол: Структура и роль студенческого спорта на федеральном, региональных и городских уровнях. Структура и роль студенческого...
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconЗанятие 1. Физиология мышечного сокращения.
Формы и режимы мышечного сокращения. Оптимум и пессимум частоты и силы раздражения
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconСтруктура и функции клетки
Специфические функции в клетке распределены между органоидами, внутриклеточными структурами, имеющими определенную форму, такими,...
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconId = 685976265 Наименование нтз: Биохимия (для 2 курса лечебного дело)
Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между радикалами аминокислот
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconБиохимия и ее задачи
Биохимия – это наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих...
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconО нарушениях мышечного тонуса у грудничков и их корректировке
Именно благодаря ему кроха учится совершать сознательные движения (поднимать голову, тянуться за игрушкой, переворачиваться, садиться,...
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна icon1. Понятие политики Структура и функции политики Границы политики в обществе
Ключевые понятия: политическая надстройка и экономический базис, стратификация, теория заинтересованных групп, субстанция, система,...
Биохимия спорта структура и функции мышечного волокна iconВводные положения сущность и функции спорта
Глубокое понимание сущности, роли и места спорта в системе общественных отношений, знание основных тен­денций в развитии различных...
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Документы


При копировании материала укажите ссылку ©ignorik.ru 2015

контакты
Документы