Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» icon

Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет»


Скачать 247.34 Kb.
НазваниеЕкономіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет»
страница1/4
Размер247.34 Kb.
ТипЛекция
  1   2   3   4

ЕКОНОМІКО-ГУМАНІТАРНИЙ ФАКУЛЬТЕТ

ДЕРЖАВНОГО ВИЩОГО НАВЧАЛЬНОГО ЗАКЛАДУ

«ЗАПОРІЗЬКИЙ НАЦІОНАЛЬНИЙ УНІВЕРСИТЕТ»

МІНІСТЕРСТВА ОСВІТИ І НАУКИ, МОЛОДІ ТА СПОРТУ УКРАЇНИ

У М. МЕЛІТОПОЛІ ЗАПОРІЗЬКОЇ ОБЛАСТІ


Кафедра фізичної реабілітації

КОНСПЕКТИ ЛЕКЦІЙ


з дисципліни

«Біохімія»


Укладач: к.б.н., доцент Казаков Є.О.


Мелітополь, 2012


Лекция № 1.

Тема. “Биохимия как наука ”.

План.

1.Предмет, методы и задания биохимии как науки.

2.Основные признаки живого, отличия от неживого.

3.Уровни организации живых организмов.

1. Предмет: методы и задания биохимии как науки

Уже в глубокой древности при изготовлении различных пищевых продуктов (молочнокислых, хлебобулочных), дуб­лении кожи, пивоварении, виноделии и других стихийно использовались биохимические процессы.

В средние века биохимические знания развивались в недрах химии и физиологии. В дальнейшем предпосылкой к выделению биохимии как самостоятельной дисциплины были исследования Либиха и его школы, уделявшего боль­шое значение многим проблемам биохимии, в особенности вопросам питания растений. В этой связи интересны исследо­вания русского ученого Кирхгофа (1764—1833), установив­шего ферментативный характер распада и синтеза крахмала в растениях, и Велера (1800—1882), в 1828 г. полу­чившего искусственно из неорганических веществ мочеви­ну — органическое соединение, образующееся в процес­се жизнедеятельности животных организмов. Единство органической и неорганической материи было окончатель­но подтверждено исследованиями А. М. Бутлерова (1828— 1886), осуществившего синтез углеводов, Бертло (1827— 1907), открывшего синтез жиров, А.Я.Данилевского (1839—1923), синтезировавшего вне организма с помощью ферментов белковоподобные вещества из продуктов их расщепления.

Биологическая химия отделилась от органической хи­мии в середине прошлого столетия, когда А. И. Ходневым (1847) был издан первый учебник физиологической химии, а в 1862 г. в России, в Казанском университете, А. Я. Да­нилевским была организована первая кафедра медицин­ской химии. Однако большинство зарубежных исследова­телей рождение биохимии как самостоятельной дисципли­ны связывают с именем Хоппе-Зейлера, открывшего в Тюбингене в 1866 г. первую в Германии кафедру физиоло­гической химии. К концу прошлого столетия биохимия развивается более интенсивно. К этому времени расшифро­вывается строение большего числа веществ, входящих в состав животных организмов. Благодаря изучению Пастером процессов брожения, их отношения к дыханию, выя­вилась особая роль ферментов в жизнедеятельности орга­низмов. В 1871 г. М. Манасеина показала, что сбраживание сахарозы может происходить под влиянием не только живых, но и убитых дрожжей, а в 1897 г. Бухнер получил не содержащий клетки и клеточные элементы дрожжевой сок, сбраживающий сахарозу. Этим была доказана возмож­ность выделения ферментов из живой клетки.

Однако наибольший расцвет биохимии связан с иссле­дованиями, проводившимися в начале XX столетия. К это­му периоду относятся работы Э. Фишера по аминокисло­там и углеводам, И. П. Павлова — по ферментативным и гормональным механизмам пищеварения, Мншера — по нуклеиновым кислотам. В это же время были открыты витамины. За последние несколько десятилетий наиболее выдающимися следует считать работы О. Варбурга, А. Сент-Дьердьи, В. И. Палладипа, А. Н. Баха, В. А. Энгельгардта, обосновавших современную теорию биологи­ческого окисления и энергетику этого процесса, исследова­ния Хевиши и Шонхеймера по применению радиоактивных изотопов в изучении обмена веществ, в результате чего почти завершена расшифровка отдельных процессов обмена и их взаимосвязь.

В 1932 г. советский ученый А. Е. Браунштейн открыл одну из важнейших реакций азотистого обмена — реак­цию переаминирования. Исследования по структуре белка связаны с именами Санджера, Кендрью, Перутца, а рас­шифровка структуры нуклеиновых кислот — Чартгафа, Уот-сона, Крика, Белозерского и др. Эти исследования положи­ли начало новому направлению в биохимии, получившему название молекулярной биологии.

Исследования взаимосвязи между физическими и хими­ческими свойствами макромолекул привели к расшифров­ке того, каким образом химическая структура нуклеино­вой кислоты определяет структуру белка.

Все большее значение приобретают исследования, свя­занные с открытием структурных элементов клетки, отли­чающихся друг от друга не только по химическому составу, но и по биохимическим функциям. Установление локали­зации биохимических процессов привело к выводу, что они носят сопряженный характер и нарушаются, если клеточные структуры разложены на составляющие их ве­щества. Следовательно, биохимические процессы, происхо­дящие в субклеточных структурах (митохондриях, микро­сомах, мембранах), возможны только в том случае, если не нарушена их первоначальная организация, при разру­шении же структуры отдельные биохимические процессы со­храняются, но утрачивается их взаимосвязь.

Таким образом, в настоящее время биохимия глубоко проникла в процессы, происходящие в растениях, орга­низме человека и животных, микроорганизмах. Соответст­венно возникли и различные отрасли биохимии: биохимия животных, биохимия растений, биохимия микроорганиз­мов, а также техническая биохимия, целью которой яв­ляется изучение биохимических процессов, возникающих в сырье при его хранении и переработке.

Значение биохимии не исчерпывается обширным при­менением ее в разнообразных отраслях естественных и тех­нических наук, ей принадлежит важное место в формиро­вании мировоззрения. Идеалистические воззрения о том, что жизненные процессы неподвластны законам природы, были блестяще опровергнуты М. В. Ломоносовым и А. Ла­вуазье, открывшими закон сохранения материи и распро­странившими его на живой мир. Каждое открытие в био­химии приводит к более глубокому познанию жизненных процессов. Об этом свидетельствует история науки от синтеза мочевины в пробирке до синтеза макромолекул, структура которых ранее считалась непознаваемой. Чем глубже мы стараемся вникнуть в детали какого-либо про­цесса, связанного с проявлением жизни, тем отчетливее выступает связь с биохимическими основами этих проявле­ний.


^ 2.Основные признаки живого отличия от неживого.


Известные живые системы состоят из разнообразных веществ, представляющих собой различное сочетание ато­мов каких-либо элементов.

По данным Сиборга и Вэленса, тело человека (весом 70 кг) включает следующие элементы: кислород — 45 кг, углерод—12,6; водород—7,0; азот—2,1; кальций— 1,4; фосфор—0,7кг. Калий, сера,натрий, хлор, магний, железо, фтор, кремний в сумме составляют 0,7 кг. Кобальт, молибден, барий, цинк, марганец, медь, олово содержатся в теле человека в ничтожном количестве и получили назва­ние микроэлементов в отличие от макроэлементов, перечис­ленных ранее.

Изучение разнообразных живых систем показало, что в них встречаются одни и те же элементы в сходных коли­чествах.

Из приведенных данных можно видеть роль отдельных элементов, входящих в состав живых систем. Однако, по­мимо перечисленных, обнаружен и ряд других элементов (в общей сложности около 40), биологическая роль кото­рых до настоящего времени, не выявлена. Не исключена возможность, что присутствие их в живых системах обус­ловлено механическим поступлением вместе с необходи­мыми веществами пищи.

_При более детальном исследовании живых систем было найдено, что важнейшие соединения, т. е. молекулы, из которых построены живые организмы, практически одни и те же у самых разнообразных организмов. Это дает осно­вание для утверждения общего принципа единства биохи­мического строения живых систем.

Если рассматривать химический состав клеток живых систем с количественной стороны, то подсчет молекул ак­тивной цитоплазмы покажет, что наибольшее их количест­во принадлежит воде и растворенным в ней неорганиче­ским веществам .

Органические вещества по числу молекул занимают меньший удельный вес, чем неорганические, но их биологи­ческая роль огромна. Это особенно относится к белкам и нуклеиновым кислотам, присутствие которых характерно для всех живых систем и с которыми связаны все стороны проявления жизни. В последние годы кроме крахмала и гликогена выявлен ряд весьма важных полисахаридов, играющих ведущую роль в процессах проницаемости, им­мунитета и др.

Среди молекул органического происхождения, имею­щих относительно небольшие размеры, но выполняющих важные биологические функции, следует назвать сахара (моно- и дисахариды), липиды, витамины, гормоны, неко­торые азотистые и фосфорорганические соединения и дру­гие многочисленные продукты синтеза и распада основных органических веществ, находящиеся в составе клеток всех живых систем.


^ 3, Уровни организации живых организмов.

Живые системы, даже самые простые, характеризуются высокой упорядоченностью, значительно превосходящей любые неживые системы.

Появление микроскопа привело к открытию клетки — структурной единицы каждой ткани всех живых организ­мов. Главные, характерные черты строения клетки, опре­деляющие возможность осуществления упорядоченных про­цессов, составляющих основу жизни, одинаковы для жи­вотных, растений и микроорганизмов.

Клетка — внешне простая система, состоящая из цито­плазмы и ядра. Однако в ней сосредоточены важнейшие проявления жизни—синтез белка, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других веществ, что дает основание считать ее сложнейшей химической системой.

С развитием электронно-микроскопической техники в клетке были открыты структуры, существование которых было трудно даже предположить .Оказалось, что цитоплазма клеток дифференцирована и содержит следую­щие компоненты: митохондрии, в которых происходят окис­лительные реакции, снабжающие клетку энергией; эндо-плазматический ретикулум — систему канальцев, прони­зывающих цитоплазму, связывающую ее с ядром; ядро, содержащее хромосомы, в молекулярных структурах ко­торых записана генетическая информация; ядрышко — место скопления рибонуклеиновых кислот; центросому — орган, определяющий плоскость деления клетки; рибосомы, в которых синтезируется белок; аппарат Гольджи, найденный почти во всех клетках, но функция его пока

еще неизвестна. Клетка покрыта оболочкой, состоящей из плазматического и наружного защитного слоев.

В настоящее время благодаря развитию лабораторной техники стало возможным фракционное разделение состав­ных частей клетки. Этот метод включает две стадии: 1) гомогенизацию, приво­дящую к разрушению /%^^ клеточных оболочек и 2) ^"4 разделение составных ' частей клеток. Послед- _ нее может быть осуще­ствлено при использова­нии дифференциального центрифугирования и градиента плотности.

Для дифференциального центрифугирования применяют скоростные центрифуги. В силовом поле такой центрифуги осаждение частиц зави сит прежде всего от раз­ности плотностей между частицами и суспензионной средой и пропор­ционально величине частиц. Скорость же их осаждения обратно про­порциональна сопротивлению, испытываемому частицей в растворе. Практически осаждение различных кле­точных компонентов происходит при следующих режи­мах центрифугирования: 1) осаждение клеточных ядер — при 1000 § (@ — ускорение силы тяжести) в течение 10 мин; 2) митохондрии можно отделить при 10 000 § в течение 30 мин; 3) «микросомная» фракция, со­стоящая из рибосом и остатков эндоплазматического ретикулума, образующего систему канальцев в цитоплазме, может быть выделена уже при 100 000 § в течение 60 мин. Благодаря усовершенствованию техники дифференциально­го центрифугирования в последние годы выделены допол­нительные фракции.

Метод градиента плотности основан на разной плотнос­ти частиц при разделении, в этом случае используется не большое ускорение, а состояние равновесия отдельных частиц в градиенте плотности. Этот способ дает возможность более тонкого деления на фракции , но он более трудоемок, так как продолжительность процедуры значительно увеличивается при меньшем обьеме материала, кроме того, наслаиваются осмотические эффекты, связанные с используемой средой.

Эти методы дают возможность выделить из клетки следующие компоненты 1) ядра, 2)митохондрии3) микросомы, 4) гиалоплазму Чистота изолированных фракций определяется или химическим путем, или по морфологическим признакам с помощью электронного микроскопа. Однако с цитологической точки зрения число клеточных органелл значительно больше, чем это удается выделить, используя методы фракционирования.


Лекция № 2.

Тема. ”Белки – непериодические биологические полимеры”.

План.

1. Химические связи в структурах белков.

2. Свойства белковой молекулы

  1. Классификация белков



^ 1.Химические связи в структуре белков


В состав молекулы белка входит большое количество аминокислот с различными функциональными группами, поэтому определение химических связен внутри нативной молекулы белка представляет серьезные трудности, в осо­бенности характер лабильных связей. Силы, которые воз­никают между аминокислотами в процессе синтеза белка, соответствуют двум типам связей — прочным и слабым.

Прочная связь не может быть нарушена при беспорядоч­ном тепловом движении. Скелет, или первичная структура, такой большой молекулы, как белок скреплен именно такими связями. Следовательно, к числу прочных связен относятся прежде всего ковалентные связи и наибо­лее значительная из них — пептидная связь. Ее частота в молекуле белка соответствует числу аминокислотных остатков.

Пептидная связь образуется при взаимодействии ами­ногруппы одной аминокислоты с кислотным остатком другой, при этом выделяется молекула воды. Образовавшаяся связь благодаря резонансу не является ни двойной , ни простой, т.к. расстояние между атомами С и N для простой связи равно 1,48 А, а для двойной — 1 28 А тогда как для пептидной связи это расстояние со­ставляет 1,32 А. Предполагается, что резонанс способству­ет увеличению стабильности соединений. Последнее может служить объяснением прочности пептидной связи.

Присутствие двойной связи, как известно, делает невоз­можным вращение вокруг оси, поэтому пептидная связь, являющаяся частично двойной, лежит в одной плоскости и для нее возможны лишь две конфигурации:

Транс-форма Цис-форма

Для природных белков и пептидов характерна трансформа.

Доказательством существования в белках пептидной связи может служить биуретовая реакция, на которую впервые обратил внимание А.Я.Данилевский в связи с изучением свойств белковых веществ.

Биурет — вещество с повторяющейся группой —СО—NН—. В присутствии солей меди в щелочной среде, как и другие вещества аналогичного строения, образует цветные комплексные соли типа: .

Второе доказательство существования пептидной связи белках — присутствиеаминокислот и низкомолекуляриых пептидов в гидролизатах белков (кислотных,щелочпых, ферментативных). Число свободных а-аминогрупп и карбоксильных групп, не участвующих в образовании пептидной связи, равно количеству полипептидных цепей. имеющихся в исследуемом белке. При гидролизе полипептидной цепи число возникающих амино- и карбоксильных групп оказывается равным, что также свидетельствуем о наличии пептидной связи. Исследование специфического действия на белки некоторых протеолитических ферментов также показало существование пептидной связи, так как специфичность действия фермента сводится к разрушению полипептидной цепи. На основе изложенных фактов было установлено, что в белках главной прочной ковалентной связью, соединяющей аминокислоты, является пептидная связь. При этом было выявлено, что в построении полипеп­тидной цепи участвуют только о-аминогруппы и кислот­ные остатки, расположенные рядом с а-аминогруппой. Таким образом, аминокислоты, находящиеся на концах полипептидной цени, имеют одну свободную аминогруппу (N — концевая аминокислота) и аминокислота в конце цепи имеет также свободную карбоксильную группу (С — концевая аминокислота). Следовательно, полипептидная цепь, составляющая белок, не имеет разветвлений. Так как пептидная связь всегда образуется из а-аминогруппы и рядом стоящего карбоксила, то в каждой полипептидной цепи есть стержень, одинаковый для всех белков

Таким образом, определенное чередование аминокислот в полипептидной цепи представляет первичную структуру белка и является основным фактором, определяющим его структуру. Если в состав белка входит 18—20 аминокис­лот, то нетрудно представить возможность построения по­липептидных цепей с различным чередованием аминокис­лот. Поэтому сходные по аминокислотному составу белки могут выполнять функции других связей. Поэтому водородные связи должны играть важную роль в образовании вторичной и третичной структур. Пептидная цепь не имеет жесткой структуры, так как пептидная связь носит характер полу­двойной, и поэтому невозможно вращение вокруг ее оси и атомы С, N. ОН , О должны лежать в одной плоскости. Однако если проследить молекулу белка вдоль полипептидной цепи, то обнаружим, что плоскости, в которых на­ходятся сочетания —СО—МН, повернуты относительно Друг друга так, что в целом молекула белка имеет вид спи­рали. Спираль может быть закручена в ту и другую сто­рону. Наиболее распространен тип спирали, получивший название а-спирали Особенность а-спирали состоит в том, что в ней возни­кают внутрицепочечные водородные связи, повышающие ус­тойчивость спиральной формы молекулы. Плоскости, в которых лежат группы —СО—МН, наматываются вокруг оси спирали так, что атом водорода группы МН оказывает­ся против группы СО на таком расстоянии от атома О, на котором может возникнуть водородная связь. Диаметр получающейся спирали равен 10 А, и на один оборот ее приходится 3,6 остатка —С—МН—СО—С—, углеводород­ные цепи располагаются сбоку от спирали. Таким образом, создается вторичная структура белка, т. е. для нее харак­терны спирализованные участки пептидной цепи, стабили­зированные водородной связью.

Известно, что при определенных физико-химических воздействиях белок теряет свои нативные свойства, а пер­вичная структура его при этом не нарушается. Следова­тельно, в структуре белка важная роль принадлежит пространственному расположению (конфигурации) полипептидных цепей. Прост­ранственное расположение полипептидной це­пи обусловленное вто­ричной и третичной структурами,стабилизи­руемыми водородными связями, дисульфидными мостиками, поляр­ными и аполярными связями, суммарно по­лучило название конформации полипептид­ной цепи

Однако существует большое количество раз­нообразных белков, состоящих не из одной полипептидной цепи, а из нескольких, напри­мер молекула гемоглоби­на или даже большого числа их, как в случае вирусных белков, тогда связь между полипептидными цепями в ос­новном осуществляется не с помощью проч­ных ковалентных связей, а с помощью более слабых сил._ 1акая структура названа четвертичной.

Первичная структура белка, определяемая составом и последовательным чередованием аминокислот в полипеп­тидной цепи белка, не полностью ответственна за специфи­ческие особенности белковой молекулы.

Разнообразная укладка полипептидных цепей в моле­куле обусловливаее две формы белков: глобулярную и фибриллярную.

К глобулярным белкам относятся такие, у которых полипептидныэ цепи уложены в виде мотка и имеют близкую к шарообразной форму.

. Первый белок, для которого были найдены детали "постранственного расположения, был миоглобин. Кендрью ^сотрудниками с помощью рентгеноструктурного анализа нашли у него только одну полипептидную цепь, располо­жение которой удивительно несимметрично и незакономер­но хотя и не случайно: все молекулы миоглобина различных животных имеют один и тот же принцип строения, обусловленный действующими силами аминокислот­ных остатков).

Экспериментальные исследования последних лет под­тверждают теоретическое предположение о том, что про­странственное расположение полипептидных цепей в моле­куле белка формируется спонтанно п зависит от располо­жения аминокислот в молекуле белка.

Глобулярные белки не всегда имеют шарообразную форму, возможны значительные отклонения

Фибриллярные белки отличаются от глобулярных про­странственным расположением полипептидных цепей. Для их наряду со спиральной формой полипептидной цепи возможна и зигзагообразная структура, так называемый складчатый лист, и др.

В настоящее время различают три типа расположения полипептидных цепей

в фибриллярных белках.

1.а -Кератиновый. Основная форма цепи—о-спираль но большинство спиралей скручено друг с другом по типу каната. Такое расположение спиралей в полипелтидной цепи было названо Поулингом «суперспиралью».

2. Коллагеновый. Спирали полипептидных цепей имеют значительно большие витки, и несколько спиралей скручены друг с другом подробно кабелю, состоящему из не­скольких жил).

3.р-Кератиновый. Отдельные пептидные цепи лежат рядами н стабилизируются водородными связями, образуя слои. Р-Структура может быть получена из а-структуры. Например, а-кератин при растяжении может быть переве­ден в Р-структуру. Следовательно, этот переход обратим.

Для всех типов фибриллярных белков характерен тес­ный контакт между отдельными полипептидными цепями, преимущественно в продольном направлении. Это свойство обусловливает их меньшую растворимость и тенденцию к образованию волокон.

Фибриллярные белки входят в состав основных струк­турных элементов клетки: поверхностных мембран, волокон мышечной и соединительной ткани и других опорных тка­ней.

^ Ионные связи. Молекулы белка, находясь в растворе, содержат большое число ионизированных групп С00 и NНз В каждый определенный момент времени часть этих групп полностью ионизирована, поэтому протоны перехо­дят от одной группы к другой, что приводит к флуотации дипольного момента. Такая флуотация момента индуцирует диполи в соседних молекулах и вызывает притяжение меж­ду молекулами, и возникшие электростатические силы обозначают как электровалентные или ионные связи Такие связи возникают в концевых группах полипеп-тидной цепи, а также у вторых групп кислых или основ­ных аминокислот.

^ Гидрофобные взаимоотношения (неполярные связи) Аминокислоты, имеющие гидрофобные боковые цепи, нахо дятся большей частью внутри молекулы белка, тогда каь полярные аминокислоты располагаются на поверхности

Такое расположение гидрофобных групп аминокислот обусловлено силами Лондона - Ван-дер-Ваальса. которые возникают в результате сближения например двух групп СН., при этом появившееся гидрофобное взаимоот­ношение может быть сильнее энергии водородной связи. Таким образом, аполярные группы аминокислот, сближаясь могут образовать такую аполярную фазу молекуляр­ного масштаба, в которую молекулы воды совершенно не могут проникнуть Стремление к объединению аполярных групп аминокислот приводит к дополнительному ис­кажению формы полипептидной цепи молекулы белка. Это дает основание думать, что гидрофобным взаимоотно­шениям наряду с дисульфидной связью принадлежит важ­ная роль в формировании третичной структуры белка.

Помимо перечисленных связей, в молекуле белка воз­можно образование и других, которые в какой-то степени ответственны за формирование соответствующей структу­ры белка. В частности, имеются данные, свидетельствую­щие о том, что имидозольная группа гистидина и ОН-группа тирозина в нативном белке не всегда находятся в сво­бодном состоянии, так как они не вступают во взаимодей­ствие со специфическими реагентами и обнаруживаются лишь после сильного химического или физико-химического воздействия. Возможно, что здесь имеет место не простое пространственное торможение, препятствующее проникно­вению реагента внутрь, а существование каких-либо рых­лых связей, природа которых еще не выяснена.

Есть также предположение, что 5Н-группы цистеина могут реагировать со свободными карбоксильными груп­пами аминокислот, образуя тиоэфирную связь:

Не исключена возможность присутствия в белках участ­ков с тиазоловым кольцом, образующимся при взаимодей­ствии SН-группы цистеина с пептидной связью.


2.Свойства белковой молекулы.

Для белков характерна высокая специфичность, т. е. они сохраняют особенности тех живых систем, тканей и органов, из которых они произошли.

. Белки объединяют в себе как свойства высокой стабиль­ности, так и чувствительности к разнообразным физико-химическим факторам внешней среды. Однако для разру­шения белковой структуры с выделением аминокислот в свободном состоянии требуется длительное воздействие высокой температуры, минеральных кислот или щелочей.

^ Размеры и форма белковых молекул. В растворах гло­булярные белки имеют близкую к шарообразной форму, но правильная шарообразная форма характерна только для липопротеидов). В большинстве случаев бел­ковые молекулы различного происхождения имеют весьма разнообразную форму — от правильной шарообразной до вытянутой элипсовидной. Например, фибриноген имеет от­ношение осей 30 : 1. Такое различие в форме молекул ока­зывает существенное влияние на седиментационное отно­шение белков в ультрацентрифуге. Растворы с удлинен­ными молекулами соответственно и более вязки.

Благодаря большему числу атомов в составе белковой молекулы, как уже указывалось, для белков характерен очень высокий молекулярный вес, поэтому и частицы бел­ков имеют большие размеры — более 0,001 мк.

^ Растворимость белка – важный показатель его физико-химических свойств и определяется числом полярных боковых цепей, а также электрическим зарядом белка. При низком значении pH кислотные группы не диссоциируют, также как и при высоком значении рН не диссоциируют основные группы белка. Таким образом, заряд белка может меняться в зависимости от величины pH :в сильно кислой среде благодаря диссо­циации основных групп он положительный, а в сильно щелочной — отрицательный, так как при этом диссоции­руют карбоксильные группы. У фосфорсодержащих бел­ков к диссоциации способен и остаток фосфорной кислоты.

Таким образом, молекула белка представляет собой полнэлектролит благодаря присутствию катион-и анионобразующих групп.

Как уже указывалось, степень ионизации различных групп белка зависит от значения рН среды. Как правило, в растворах существует избыток тех или иных зарядов, в зависимости от этого целая молекула белка ведет себя как анион или катион, и только при определенном значе­нии рН имеется равное число как положительных, так и отрицательных групп, т. е. электрический заряд белка ра­вен нулю. Такое состояние получило название_изоектрическои_точк.. В изоэлектрической точке' для белков характерен максимум притяжения внутри молекулы, при этом отталкивающие силы между его частицами мини­мальные, поэтому и толщина водного слоя вокруг белка минимальная. Это приводит к тому, что растворимость бел­ков в изоэлектрической точке наименьшая, и белок легко выпадает в осадок из раствора

Изоэлектрическая точка большинства белков ниже рН 7,0, поэтому при физиологических условиях такие бел­ки обладают избыточным отрицательным зарядом. Располо­жение этого избыточного заряда в молекуле белка неизвестно , но он способствует связыванию значительного коли­чества воды , и положительно заряженных ионов, которые окружают белок' несущий отрицательный заряд.

Связывание воды белком осуществляется не только его диссоциирующими группами, но и пептидными связями; Таким образом, часть воды тесно связана с молекулой белка но она ничего общего не имеет с образованием геля и получила название связанной воды.

Фибриллярные и глобулярные белки имеют различную растворимость. Большинство глобулярных белков в прнсутствии солей растворяются лучше, чем в чистой воде. Некоторые глобулярные белки могут растворяться только при добавлении соли. Растворимость их возрастает с уве­личением концентрации солей в растворе. Однако ее нельзя увеличивать беспредельно, так как при определенной кон­центрации соли наблюдается выпадение белков в осадок. Это явление получило название эффекта “высаливания^. который можно объяснить “конкуренцией» белка и ионов за диполи воды, из которых строятся водные оболочки белков. Последнее способствует снижению растворимости белка. На этом свойстве белков основано их осаждение из растворов, которое можно проводить последовательно, отделяя их таким образом друг от друга. Такой тип осаж­дения белков протекает без денатурации, поэтому носит название обратимого осаждения. Высаливание белков с помощью сульфата аммония — один из старейших и распространенных способов разделения смеси белков.

Растворимость белков, так же как и их высаливание, значительно зависит от температуры: одни белки лучше растворяются при пониженной температуре, другие при более высокой.

Осаждение белков можно осуществлять, добавляя в смесь небольшое количество солей тяжелых металлов, ко­торые уже в невысокой концентрации вызывают осаждение белка благодаря образованию комплекса с металлом, ко­торый блокирует такие важные группы, как сульфгидрильные, что приводит к изменению структуры белка. Во многих случаях при удалении иона металла, оса­дившего белок из раствора, он восстанавливает свои нативные свойства,

Осаждение белков, связанное с уменьшением гидратационои воды, может происходить не только в процессе высаливания,но и при добавлении к раствору белков органических растворителей (спирт, ацетон и др.). Последние перемешиваясь с водой, снижают ее концентрацию. Эту операцию проводят, как правило, при 0° С, так как происходит разогревание растворов. При добавлении различных концентраций растворителей белки также могут быть последовательно выведены из раствора в зависимости от их индивидуальных свойств и тем самым разделены друг от друга. Этот прием широко используют для очистки и разделения белков.

Структура белка при удалении воды обычно нарушается, однако, если пары воды удалять осторожно, то нативная структура белков сохраняется. Примером может служить лиофнльное высушивание белков, сущность которого сво­дится к тому, что диализованный раствор замораживают при мощном вакууме. Образовавшиеся пары воды замора­живают в резервуаре при более низкой температуре (70— 80° С). Через несколько часов остается только порошок белка, который может сохраняться очень длительное время.

Белки на своей поверхности способны адсорбировать не только ионы, но и другие полярные вещества, поэтому они сами легко адсорбируются на пограничных поверх­ностях.

На пограничных поверхностях или поверхностях раз­дела фаз молекулы белка распластываются, выпрямляются и частично, а иногда и полностью денатурируют. Конеч­но, этот процесс менее эффективен в концентрированных растворах, чем в разведенных.

^ Денатурация белка. Известно, что все белки под влиянием разнообразных факторов теряют свои первоначальные (нативные) свойства. внешне выражающиеся в свертывании его и выпадении в осадок. Примером такого явления можетслужить сверты­вание белков яйца и затвердение их при варке.

Теперь известно, что конечный результат рассматривае­мого явления обусловлен многими комплексными измене­ниями, которые происходят в молекуле белка.

В свете современных представлении денатурацию свя­зывают прежде всего с изменением конформации (простран­ственной структуры) белка, сопровождающимся потерей его биологических свойств. С изменением конформации белка изменяются и физико-химические свойства его: форма мо-лекулы, соотношение осей объемов молекул, оптическое вращение специфическая световая абсорбция, растворимость электрофоретическая подвижность, атакуемость протеолитическими ферментами и др. Так как изменения при денатурации связаны с изменением пространственной струк­туры то в основе ее должны лежать изменения различных связей, определяющих пространственное строение белко­вой молекулы.

Разрушение связей в значительной степени определяет­ся характером денатурирующих воздействий.

Среди факторов, вызывающих денатурацию, особое место занимает термический; как правило, большинство животных белков денатурирует при температуре в интер­вале 45—50° С. В сильно кислой среде (рН ниже 4) и силь­но щелочной (рН выше 10) все известные пищевые белки денатурируют при 37° С.

Механизм термической денатурации состоит в том, что атомы и атомные группы при повышении температуры увеличивают интенсивность колебания, так что в некото­рых местах наблюдается нарушение связей, в первую оче­редь водородных и, по-видимому, гидрофобных взаимоот­ношений.

Термическая денатурация имеет важное практическое значение, так как нагревание способствует разрушению ферментов, в связи с чем пищевые продукты, содержащие их, могут таким способом быть предохранены от автолиза. Этим объясняется значительно большая продолжитель­ность хранения денатурированных пищевых продуктов.

Из других видов денатурации имеет значение кислот­ная денатурация. Примером такой формы денатурации может служить скисание молока. Добавление Н' ионов спо­собствует присоединению протонов к группе СОО, кото­рые, превращаясь в незаряженные СООН-группы, способ­ствуют разрушению ионных связей. Одновременно протон, присоединяясь к гистидиновому остатку, также способствует разрушению водородных связей между незаря­женными имидозольными остатками и другими группами.

В результате наблюдается разрыхление структуры и изме­нение формы молекулы.

Денатурация при обработке продуктов ионизирующими лучами может сопровождаться разрывом таких прочных ковалентных связей, как дисульфидная. Из других видов денатурации, наблюдаемых при обработке пищевых продуктов, следует указать на денатурацию на поверхности раздела и денатурацию под влиянием тяжелых металлов.

При добавлении к раствору белка мочевины или других веществ, имеющих большую способность образовывать водородные связи, чем вода, в силу происходящей конкуренции” между этими соединениями и пептидной связью за образование водородных мостиков происходит их разъе­динение в пептидной цепочке. Не исключена возможность такого влияния и на гидрофобные взаимоотношения.

Применение концентрированных растворов мочевины до приводит к растворению спиральных структур. Моче­вина может растворять не только спиральные структуры, но и разлагать на субмолекулы все белки, у которых водо­родные связи принимают участие в формировании четвер­тичной структуры.

Следовательно, любой вид денатурации сопровождает­ся нарушением связей. Это приводит к различным измене­ниям пространственной структуры, при этом, как правило, освобождаются группы боковых цепей аминокислот. Ко­нечно, разные виды денатурации отличаются числом и видом демаскированных групп, но во всех случаях изме­нение пространственной структуры состоит в развертыва­нии полипептидных цепей молекулы белка, которая про­ходит стадию рыхлого клубка до образования нити (рис. 24). При этом гидрофобные группы демаскируются. Денатурация белковых веществ может быть предотвра-тпена ион несколько уменьшена при лиофилизации как чистых белков, так и пищевых продуктов, содержащих их. Повышение концентрации белка в растворе также способ­ствует увеличению его устойчивости к денатурации.

Современные методы исследования позволили изменить представление о процессе денатурации, о нативном и дена­турированном белке. Если раньше считали, что при денату­рации белка вместо упорядоченной и лабильной структуры белок принимает менее упорядоченную, но стабильную структуру, т. е. денатурация воспринималась как принци­пиально необратимый процесс, то в настоящее время уста­новлено, что полипептидные цепи могут принимать несколь­ко пространственных структур, для которых характерны не только различия в биологических, но и в физико-хими­ческих свойствах.

Таким образом, нативный белок во внутриклеточных условиях представляет собой стабильную структуру, этот же белок, извлеченный растворителем, оказывается ста­бильным при другой структуре. В таком случае говорят о “денатурированном” белке, структура которого стабильна в новой среде, но отличается от нативного белка. Все вы­шесказанное дает основание считать, что при любом виде денатурации этот процесс обратим. Впервые этот факт был подмечен И. П. Павловым в начале XX в., когда денату­рированные нагреванием протеолитические ферменты, ут­ратившие свои каталитические свойства, при охлаждении и длительном стоянии их восстанавливались. В дальнейшем обратимость процесса денатурации была подтверждена ис­следованиями Ансона и других. Особенно устойчив к тер­мической денатурации фермент рибонуклеаза, активность которого утрачивается только с разрушением дисульфидных связей


^ 3, Классификация белков.

В природе существует огромное многообразие белковых веществ с различными физико-химическими и биологиче­скими свойствами. Это создает большую трудность для их классификации.

Несмотря на обилие новых сведений о белках, соста­вить новую классификацию еще не представляется возможным.. Поэтому мы будем придерживаться принятого деления на глобулярные и фибриллярные белки. Такое деление основано на внешнем строении белка, которое находит свое: выражение в способности их к растворению.

С другой стороны, при классификации белков учитывают и другой установившийся принцип деления их по составу. Белки, состоящие только из одних аминокислот, получил]; название простых или протеинов, а белки, в состав кото­рых входят другие компоненты небелкового характера, сравнительно легко отщепляются, носят название сложных белков, или протеидов.

С расширением знаний о белках установившиеся крите­рии стали недостаточными. Так, например, некоторые из простых белков содержат углеводы (глобулины, некоторые альбумины, коллаген) или фосфор (пепсин). По-видимому, было бы целесообразно учитывать прочность связи небел­кового компонента с белком и только, если имеется связь, равная по силе пептидной, такие белки могут быть отнесе­ны к простым. В случае, если небелковые компоненты свя­заны с белком рыхлой связью, целесообразнее относить его к сложным белкам.

^ Глобулярные белки. Альбумины и глобулины. Эти белки обычно входят в состав практически всех клеток и тканей человека и жи­вотных и как обязательная составная часть всех жидких сред организма. Кроме того, альбумины и глобулины содержатся в семенах многих растений, особенно их много в бобовых растениях. Как правило, эти белки всегда нахо­дятся вместе и могут быть отделены по растворимости в воде. Альбумины хорошо

Растворимы в дистиллированой воде, тогда как глобулины —_только в разбавленных со­левых растворах. При осаждении этих белков из растворов сульфатом аммония глобулины высаливаются при полунасыщении, тогда как для альбуминов необходимо 100%-ное насыще­ние. Альбумины обладают сравнительно низким молеку­лярным весом, например, 15000—у молочного альбу­мина, 43 000 — у яичного и 68 000 — у альбумина плазмы.

Глобулины образуют очень сложную гетерогенную смесь, каждый из компонентов которой имеет различный молекулярный вес, намного превышающий таковой у альбуминов (от 180 000 v глобулина плазмы до 360 000 и более у глобулинов семян). В большинстве случаев глобулины представляют собой белки, обладающие биологической активностью. Многие глобулины соединены прочной связью

с углеводами.

^ Гистоны и протамины — группа щелочных белков, встречающихся в смеси друг с другом в тканях, богатых нуклеиновыми кислотами — клеточных ядрах, сперме рыб и млекопитаю­щих, зобной железе и др.

Щелочной характер этих белков обусловлен высоким содержанием диа-миномонокарбоновых кис­лот. В составе гистонов их до 30% и в протаминах до 80%, только на долю аргинина приходится до 75% ,их изоэлектрическая точка лежит в области рН 12, а у гисто­нов — 8,0—9,0.

В зависимости от того, откуда выделены протами­ны, они получили и соответственные названия (например сальмин, получен из спермы сельди). С нуклеиновыми кис­лотами протамипы образуют солеподобную труднораство-римую связь. Изолированные в настоящее время гистоны представляют собой смеси с протаминами. О роли щелоч­ных белков еще мало обоснованных данных.

Фосфопротеины часто относят к сложным белкам из-за содержащейся в них фосфорной кислоты. Однако фосфор­ная кислота с белком связана прочной связью, что позво­ляет отнести их к простым белкам. К фосфопротеинам отно­сится казеин—главный белок молока млекопитающих.

В желтке яиц содержится большое количество фосфорсодержащих белков — вителлинов, которые при растворении ведут себя аналогично глобулинам. В последние годы в составе этой фракции найден липопротеид, состоящий из фосфолипида и фосфорсодержащего белка фосфитина, Это низкомолекулярный белок (молекулярный вес 20 000) с содержанием фосфорной кислоты до 10%, следовательно, один остаток фосфорной кислоты приходится менее чем на три аминокислоты. Не исключена возможность, что этот белок участвует в образовании комплексных соединений с металлами, например с железом. Переходные формы. Такие белки, как фибриноген и миозин, занимают про межуточное положение между глобулярными и фибриллярными белками, несмотря на их относительно хорошую растворимость. Фибриноген растворив в воде, а миозин можно экстрагиро­вать из мышц солевым раствором. Но оба белка имеют относительно вытяну­тые в длину молекулы. У фибриногена размер молекулы равен 28х6 ммк, и состоит она из двух идентичных половин с молекулярным весом 160 000, и каж­дая содержит по три пептидных цепи. В изоэлектрической точке (рН 5,5) моле­кулы фибриногена становятся короче, чем в щелочной среде. Фибриноген цир­кулирует в крови животных и человека и в среднем составляет 4% белков плазмы. Ему принадлежит важная роль в процессе свертывания крови.

Миозин вместе с актином составляет 55% всех белков, экстрагируемых из поперечнополосатых мышц. В 1942 г. Сент-Дьердьи показал, что нити, состо­ящие из миозина и актина, при добав­лении АТФ сокращаются. Наблюдаемый факт взаимодействия АТФ с этими белками лег в основу механизма мышечного сокращения .

В связи с этим названные два белка определяют наибо­лее важные особенности структуры мышечных фибрилл, способных к сокращению.

М и о з и н — белок с молекулярным весом 500000, на его долю приходится 40% всех белков поперечнополосатых животных. Молекула имеет вид тонких нитей длиной 150-200 ммк и диаметром 2 ммк. Предполагается, что они состоят из двух или трех а-спиралей, скрученных по типу каната. Миозин - биологически активный белок, обладающий АТФ-азной активностью, т. е. катализирует отщепление концевого фосфата от АТФ с освобож­дением большого количества энергии.

А к т и н — белок с молекулярным весом 70000 состав­ляет 16% всех белков мышц. Молекула актина легко агре­гирует в растворах с образованием волокон. Любопытно, что в ходе такой полимеризации АТФ, прочно связанная с актином, расщепляется. По-видимому, этот процесс имеет значение и в механизме мышечного сокращения. Актиновое волокно представляет собой спиральную структуру и на электронных микрофотографиях имеет форму двух скру­ченных нитей бус. Каждая бусинка, по-видимому, явля­ется мономером актина с молекулярном весом 70000. Каж­дый виток актинового волокна соответствует сдвигу его на 70 ммк и содержит 13 пар бусинок. Имеются данные, согласно которым толстые нити, видимые в электронном микроскопе” состоят преимущественно из миозина, а тон­кие нити представляют собой актин .К этой пере­ходной форме белков можно отнести и некоторые трудно растворимые белки растений.

П р о л а м и н ы и г л ю т е л и н ы представляют собой запасные белки хлебных злаков. Проламин пшени­цы, называемый глиадином, вместе с а- и р-глютелинами составляют клейковину, т. е. то, что остается в муке после удаления из нее крахмала. Исследованиями В. Л. Кретовича показано, что при осторожном выделении этих фрак­ций они проявляют ферментативные свойства. Проламины нерастворимы в воде и не выпадают из растворов в осадок при добавлении небольшого количества солей даже в при­сутствии 70%-ного спирта. Особый случай растворимости проламинов в 70—80%-ном растворе этанола обусловлен тем, что они содержат мало боковых цепей аминокислот, обладающих полярными свойствами. Глютелины нераство­римы в воде и в солевых растворах. Они переходят в раствор только под действием разбавленных кислот или щелочей. Фибриллярные белки. В эту группу белков входят вещества стромы, называе­мые склеропротеинами. К ним относятся белки, находящие­ся в волокнах, составляющих основное вещество кожи и соединительной ткани. Общее свойство этих белков — пол­ная нерастворимость в воде и они почти не подвергаются действию пищеварительных протеиназ. К таким белкам относятся эластин эластических волокон, кератин волос, коллаген соединительной ткани, фиброин шелка и др.

Фиброин шелка представляет собой белок с необычным аминокислотным составом: половина аминокислот­ах остатков фиброина тутового шелкопряда представлена глицином, а остальные—двумя аминокислотами—аланином и серином. Исследование первичной структуры фиб-ооина показало, что в пептидной цепи преобладают участки, в которых остатки глицина чередуются с остатками аланина. Такой характер чередования аминокислот приводит к формированию вторичной структуры, отличной от а-спирали. Пептидные цепи укладываются параллельно друг другу и образуют слои. Цепи в слоях полностью вытянуты и с соседними цепями связаны водородными мостиками. Предполагается, что такая упаковка приводит к образова­нию кристаллических структур, чередующихся с аморф­ными структурами, имеющими более разнообразный ами­нокислотный состав.

Кератины — белки шерсти, волос, копыт, рогов, перьев. Характерная их особенность — высокое содержа­ние цистина. Их вторичная структура весьма разнообраз­на. Кератины волос, шерсти, игл дикообраза обнаружи­вают признаки а-спирали. Предполагают существование нескольких а-спиралей, скрученных между собой по типу каната, т. е. “суперспираль”. Для кератина перьев вто­ричная структура характеризуется большей вытянутостью полипептидных цепей. Отдельные цепи кератинов связаны между собой дисульфидными мостиками, этим объясняется высокое содержание цистина.

Коллаген также может служить примером того, как аминокислотный состав влияет на формирование вто­ричной структуры особого типа, определяющей образова­ние белковых волокон со специфическими свойствами. " сухожилиях, хрящах эти белки выполняют преимущест­венно структурную функцию, но в процессе костеобразова-ния волокна коллагена играют особую роль центров кон­денсации игольчатых кристаллов гидроксиапатита. Одна ^еть аминокислотных остатков коллагена приходится на Д°лю глицина, одна четверть—на долю пролина и оксипролина. Пролин и оксипролин не могут входить в а-спиральные участки, так как у них отсутствуют NН-участки, а пиррольные кольца не позволяют СО-группе приблизиться к атому азота остова полипептидной цепи. Поэтому коллаген совсем не содержит а-спиралей. Предполагают, что три цепи коллагена скручены вместе, это, образуя коллагеновый тип упаковки молекулы. Молекулярный вес коллагена 360000. Следо­вательно, каждая цепь имеет молекулярный вес 120000 и содержит 1000 остатков аминокислот. Молекула, состоя­щая из трех скрученных нитей, носит название проколлагена. Особенность аминокислотного состава коллагена — очень малое содержание серусодержащих аминокислот. При кипячении с водой свойства коллагена меняются, 011 становится растворимым в воде и носит название желати­ны (глютин).

^ Сложные белки – протеиды. К этой группе относятся те белки, которые, помимо белкового компонента (состоящего только из аминокислот), связаны с относительно легко отщепляемой группой не­белкового характера (простатическая группа).

Липопротеиды. Это белки, структура которых из-за крайней неустой­чивости мало изучена. Они образуют комплекс с жиропо-добными веществами. Среди них различают два типа ком­плексов. Один из них растворим в воде, и в таком комплек­се липид расположен внутри молекулы, а сверху покрыт белковой частью. В другом типе наоборот, белковая часть находится внутри, а на поверхности — липид. Такие ком­плексы растворимы только в жировых растворителях и в отличие от первых называются протеолипидами. Содер­жание липидов в первом случае достигает 75%, во втором— 35%. Липопротеиды обоих типов представляют собой вещества весьма нестойкие, легко разрушающиеся при за­мораживании и оттаивании клеток, поэтому выделение их в нативном виде из клеточных структур довольно затрудни­тельно.

Белково-липидныс комплексы встречаются в составе плазмы крови, мембран клеток и митохондрий, принимая участие в построении этих структур.


Гликопротеиды. Группа белковых веществ, у которых белковый компонент связан с кислым полисахаридом рыхлой связью ионного типа, в отличие от белков, содержащих до 15% нейтральных полисахаридов, связанных ковалентной связью и относимых к группе протеинов, получила название муко-полисахаридов. Ввиду низкой растворимости этих белков п относят к фибриллярным белкам. Водные растворы таких белков обладают высокой вязкостью. Они встречаются в выделениях слизистой оболочки, в основном веществе опорных тканей, в стекловидном теле глаза, яичном белке.

Гликопротеиды, содержащие в своем составе фукозу, называются фукомицинами. Они встречаются в большин­стве секретов желудочно-кишечного тракта и являются веществами, определяющими группу крови. Существуют также гликопротеиды, имеющие в своем составе сиаловые кислоты (ацетилнейраминовая кислота). Белки этого типа находятся в секрете подчелюстных слюнных желез и при­дают ему особую вязкость. В составе некоторых слизей содержатся также сульфосфорсодсржащие гликопротеиды, групповая принадлежность которых еще не установлена.

Хромопротеиды. В эту группу совершенно произвольно объединены все окрашенные белки. В ней можно выделить две подгруппы:гемопротеиды и флавопротеиды.

Гемопротеиды — это белки, содержащие в своем состаес группу гема: гемоглобин, миоглобин, некоторые сходные с ними ферменты окислительно-восстановительной системы. Близкую к нему группу содержит хлорофилл зеленых листьев растений.

Г е м о г л о б и н представляет собой белок, заключен­ный в эритроциты, и примерно составляет ¾ кг до 5 л цир­кулирующей в организме человека крови. Если мембраны эритроцитов чем-либо повредить (разбавить дистиллированной водой, смешать с хлороформом и др.), то гемоглобин освобождается. Гемоглобин может быть легко осаждается из водных растворов добавлением солей или спирта. При стоянии растворов гемоглобина при комнатной темпетуре он легко денатурирует, а добавление уксусной кислоты или хлористого натрия разлагает его на две составные части — белковую и простетическую группы гена Белок носит название глобина. Аминокислотный состав этого белка сильно отличается у разных биологических вц. дов. Например, в составе глобина человека отсутствует амв. нокислота изолейцин, тогда как в глобине плотоядных ее содержание достигает 1,36%. То же можно сказать и о не. которых других аминокислотах.

Гем представляет собой производное протопорфирина с атомом железа, занимающим центральное положение.

При отщеплении гема от его белкового партнера (гло­бина) он может легко окисляться, превращаясь в гемин. Однако освобождение гема от белка может происходить только в кислой среде благодаря прочности связи между обоими компонентами гемоглобина, осуществляемой за счет иона железа, связывающегося с М-группами двух пиррольных циклов протопорфирина. Оставшиеся два атома азота других пиррольных циклов связываются координа­ционной связью с железом, при этом к иону железа еще прикрепляются имидозольные группы гистидица, находя­щегося в полипептидной цепи белка. Благодаря этому устанавливается прочная комплексная связь между бел­ком и его простетической группой. Биологическая особен­ность гема состоит в его способности вступать во взаимодействие с газами.

Так как одна молекула гемоглобина содержит четыре атома железа (глобин присоединяет четыре группы гема и сам состоит из четырех полипептидных цепей — субъеди­ниц), то она может присоединять четыре атома кислорода.

Место кислорода в молекуле гемоглобина может быть легко замещено другими веществами, например угарным газом СО, тогда вместо оксигемоглобина образу­ется карбоксигемоглобин Его связь с гемоглобином значительно прочнее, в результате чего нарушается до­ставка кислорода к клеткам и тканям организма и наступа­ет отравление, если своевременно не будет увеличен приток свежего воздуха, содержащего кислород. Другим важным производным гемоглобина является метгемоглобин, кото­рый образуется под действием окислителей, переводящих двухвалентное железо в трехвалентное. Это соединение ха­рактеризуется инертностью и способностью прочно связы­вать кислород, благодаря чему в крови снижается количест-ао функционирущего оксигемоглобина и доставка кислорода тканям нарушается,

Таким образом, механизм переноса кислорода к тканям можно представить следующим образом: в легких кровь контактирует с кислородом воздуха и при давлении кислорода в альвеолярном воздухе, равном 101 мн рт. ст., насыщается до 98% кислородом. Парциальное давление его в тканях двольно низкое и примерно равно 45 мм рт. ст при этом содержание кислорода снижается до 70%. Таким образом, разность между насыщенностью кислородом артериальной и венозной крови даст то количество кислород которое переносится кровью из легких к тканям Связывание и отдача кислорода не требуют специального механизма, так как они наступают вследствие разницы парциального давления кислорода в альвеолярном пространстве и тканях. На перенос кислорода сильное влияние оказывает присутствие в воздухе СО, так как последний образует с гемоглобином стабильный комплекс — НЬСО

Структура молекулы гемоглобина расшифрована Перутцем и сотрудниками М и о г л о б и н — белок, близкий по строению и свой. ствам к гемоглобину. Он содержится в мышцах, выполнят сходную с гемоглобином функцию, т. е. обогащения кисло. родом мышечной ткани, так как последняя нсдостаточн;

снабжается кровью. Миоглобии в отличие от гемоглобина; имеет низкий молекулярный вес — 17000. Его молекула содержит один гсм, а белковая часть—одну полипептиднук цепь. Миоглобип — комплексное соединение аналогичное гемоглобину строения, но его существенным отличием служит жит способность насыщаться при значительно меньшей концентрации кислорода. Это свойство способствует связыванию его со всем количеством кислорода, который депонируется в тканях и используется при временном нарушение доставки к ним кислорода. Известно, что концентрации миоглобина особенно велика у морских животных, что способствует длительному пребыванию их под водой.

^ Гемсодержащие ферменты. В растительных клетка) встречается железосодержащий фермент пероксидаза, имеющий в своем составе гем. Молекулярный вес этого фермента 44000. Помимо растительных тканей, пероксидаза встречается в некоторых животных тканях, например, она № делена из радужной оболочки глаза лошади, найдена в молоке и лейкоцитах в кристаллической форме. БличкпИ по функции фермент каталаза (разлагает перекись водорода на воду и кислород) также содержит в своем составе группу гема (1 молекула каталазы содержит 4 гема) и найди) во всех животных тканях. Из некоторых тканей каталаза выделена в кристаллическом виде с молекулярным весом 225000.

Гем содержится и в других ферментах окислительно- восстановительной системы — так называемых цитохромах (а, в, с и цитохромоксидаза). Они встречаются во всех клетках, потребляющих кислород.

М и о г л о б и н — белок, близкий по строению и свой­ствам к гемоглобину. Он содержится в мышцах, выполнял сходную с гемоглобином функцию, т. е. обогащения кисло­родом мышечной ткани, так как последняя недостаточно снабжается кровью. Миоглобин в отличие от гемоглобина имеет низкий молекулярный вес — 17000. Его молекула содержит один гем, а белковая часть—одну полипептидную цепь. Миоглобин — комплексное соединение аналогичного гемоглобину строения, но его существенным отличием слу­жит способность насыщаться при значительно меньшей кон­центрации кислорода. Это свойство способствует связыва­нию его со всем количеством кислорода, который депониру­ется в тканях и используется при временном нарушении доставки к ним кислорода. Известно, что концентрация миоглобина особенно велика у морских животных, что спо­собствует длительному пребыванию их под водой.

^ Гемсодержащие ферменты. В растительных клетках встречается железосодержащий фермент пероксидаза, имею­щий в своем составе гем. Молекулярный вес этого фермен­та 44000. Помимо растительных тканей, пероксидаза встре­чается в некоторых животных тканях, например, она вы­делена из радужной оболочки глаза лошади, найдена в молоке и лейкоцитах в кристаллической форме. Близкий по функции фермент каталаза (разлагает перекись водорода на воду и кислород) также содержит в своем составе груп-пу гема (1 молекула каталазы содержит 4 тема) и найден во всех животных тканях. Из некоторых тканей каталаза выделена в кристаллическом виде с молекулярным весом 225000.

Гем содержится и в других ферментах окислительно-восстановительной системы — так называемых цитохромах (а, в, с и цитохромоксидаза). Они встречаются во всех клетках, потребляющих кислород.

Г е м о ц и а н и н ы - — медьсодержащие хромопротеиды, выполняющие функцию переноса кислорода в тканях у беспозвооночных животных и содержащиеся у них в крови и гемолимфе. Гемоцианины, присоединяя кислород, окрашиваются в голубой цвет и после отдачи его теряют окраску. провитамин А, например родопсин сетчат­ки глаза.

Х л о р о ф и л л представляет собой окрашенный белок хлоропластов зеленого листа .структура кото­рого в значительной мере была расшифрована Вильштет-тером, Фишером, а также отечественными учеными — Ненцким, Тимирязевым, Цветом и др.

Хлорофиллы — соединения порфиринового ряда, содер­жащие магний. У высших растений хлорофиллы в основном представлены хлорофиллом “а” и “в”. Хлорофиллы локали­зованы в хлоропластах, где они находятся в комплексе с белком и липидом. Такие комплексы, выделенные в чистом виде, отличаются ферментативной активностью. Гидрофиль­ное ядро порфирина связано с белком, а липофильная цепь фитола — с липидом. У высших растений фотосинтез проте­кает наиболее интенсивно при поглощении света хлорофил­лом “а”. Роль хлорофилла “з” и других сопутствующих пиг­ментов еще недостаточно выявлена. Хлорофилл “а” — единственный пигмент, общий для всех фотосинтезирующих систем. Предполагается, что только он может быть донором энергии непосредственно для фотосинтетическои реакции,

Металлопротеиды. Эта группа белков в отличие от хромопротеидов содер­жит в молекуле металл, связанный непосредственно с бел­ком Примером таких металлопротеидов могут служить некоторые ферменты, например полифенолоксидаза, содер­жащая в своем составе медь, сидерофиллин, феррития_ включающие железо, и многие другие ферменты, в состав которых входит медь, железо, цинк.

Нуклеопротеиды. Эта группа белковых веществ особенно интересна вви­ду их исключительной роли в процессах жизнедеятельности различных биологических систем. Белковый компонент нуклеопротеидов представляет собой наиболее просто ор­ганизованные белки типа протаминов, гистонов, и только в некоторых случаях он может быть альбумином (вирус­ные белки).

Как правило, нуклеопротеиды, содержащие ДНК, на­ходятся в клеточном ядре. Нуклеопротеиды ядрышек и цитоплазмы представлены рибонуклеопротеидами. Многие вирусы животных, человека и растений являются нуклеопротеидами. Однако о характере белкового компонента нуклеопротеидов еще очень мало сведений, гораздо более изучены в настоящее время их нуклеиновые компоненты.


Лекция № 3.

  1   2   3   4

Похожие:

Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconЕкономіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет»
Уже в глубокой древности при изготовлении различных пищевых продуктов (молочнокислых, хлебобулочных), дуб­лении кожи, пивоварении,...
Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconФорма № н 03 (повне найменування вищого навчального закладу) щоденник практики

Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» icon(повне найменування вищого навчального закладу) Освітньо-кваліфікаційний рівень бакалавр

Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconЗапорізький національний технічний університет Форма № у 09

Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconВідомості про автора та наукового керівника наукової роботи
Повне найменування та місцезнаходження вищого навчального закладу, у якому навчається
Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconОдеський національний політехнічний університет гуманітарний факультет кафедра культурології та мистецтвознавства інформаційний лист
Запрошуємо вас прийняти участь в роботі міжнародної наукової конференції «В пошуках втраченої реальності. Проблема реальності в сучасному...
Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconУмови прийому до вищих навчальних закладів України у 2013 році
Умовами, рівень навчальних досягнень з якого враховується при проведенні конкурсного відбору до вищого навчального закладу
Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconНаказ від 25. 04. 2012 Про прийняття на виробничу практику та виробниче навчання
Державного навчального закладу «Сєверодонецьке вище професійне училище» Луганської області міста Сєверодонецька
Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconМіністерство внутрішніх справ україни харківський національний університет внутрішніх справ Факультет права та масових комунікацій Кафедра кримінально-правових дисциплін затверджую
Тема: Злочини у сфері використання фінансових ресурсів та обігу цінних паперів та приватизації державного та комунального майна
Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconМіністерство внутрішніх справ україни харківський національний університет внутрішніх справ Факультет права та масових комунікацій Кафедра загальноправових дисциплін
Розробники: Юшкевич О. Г., Харків, Харківський національний університет внутрішніх справ, 2013
Економіко-гуманітарний факультет державного вищого навчального закладу «запорізький національний університет» iconЗакон україни про вищу освіту (нова редакція)
Законом прав та обов’язків вищого навчального закладу щодо провадження освітньої, наукової, економічної та іншої діяльності, самостійного...
Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Документы


При копировании материала укажите ссылку ©ignorik.ru 2015

контакты
Документы